------------------------------------
Я прочитал все столбы в этой резьбе, я рассматриваю all the людей, я учу each one; вопросы, заверения, предложения, ruminations
я учу cos будет первоначально перспективами, тогда я могу пойти более глубоким (с моим ранее знанием) и расширить знание, и достигнуть заключения полезные для all of us.
просто предметность .............
Примите это одно, большая находка:
-------------------------------------
ЗАКАВЫЧЬТЕ (Grassroots082 @ 23-ье сент. 2007, 11:52 AM) [snapback] 424756 [/snapback]
Shinola, я не могу найти точно метод я look for хотя я видел его.
Nutr. 2005 март; 135 (3): 376-82.
Устно администрация лейцина стимулирует синтез протеина в мышце крысы скелетной.
Crozier SJ, SR Kimball, переключатель Emmert, Энтони JC, Jefferson LS.
Отдел клетчатой и молекулярной физиологии, коллежа университета штата Пенсильвании микстуры, Hershey, cPa 17033 и.
Администрирование одиночного болуса лейцина в количестве соответствующем к ежедневному входу (1.35 g/kg веса тела) увеличивает синтез протеина скелетной мышцы в ед-лишенных крысах. Для того чтобы разъяснить ли более малое количество лейцина может также простимулировать синтез протеина, крысы administered amino acid на концентрации колебаясь от 0.068 до 1.35 g/kg веса тела устно gavage. 30 MINUT следуя за ZA администрацией доз лейцина как низко как 0.135 g/kg веса тела, синтезом протеина скелетной мышцы были значительно greater than значения управления. Увеличение в синтезе протеина было связано с изменениями в регулировке biomarkers начала перевода mRNA как проявлено мимо upregulated фосфорилирование поступательного репрессора, eukaryotic протеина 4E-binding 1 фактора начала (eIF) (4E-BP1), ассоциации eIF4G с протеином eIF4E крышки mRNA binding, и фосфорилирования 70-kDa ribosomal киназы протеина S6. Изменения в фосфорилировании eIF4G, также, как ассоциация 4E-BP1 с eIF4E, наблюдались после ZA администрацией лейцина; однако, показалось, что были эти изменения biphasic при maximal изменения происходя когда обеспечивая циркуляцию концентрация инсулина была повышена. Таким образом она кажется что администрация лейцина влияет на перевод mRNA и синтез протеина скелетной мышцы через модуляцию множественных biomarkers перевода mRNA. Способность малых доз лейцина простимулировать синтез протеина скелетной мышцы предлагает что будущее исследование на регулировке синтеза протеина скелетной мышцы устно administered лейцином будет возможно в людях.
.135 * 90kg = 12.5g освобождают лейцин формы
--------------------------------------------
примите это другое одно (вывешено, мной):
--------------------------------------------
J Nutr. 2006 июль; 136 (7): 1792-9. Лейцин активирует поджелудочное поступательное машинное оборудование в крысах и мышах через mTOR независимо CCK и инсулина.Sans MD, Tashiro m, Vogel NL, SR Kimball, D'Alecy LG, Williams JA.
Отдел клетчатой и молекулярной физиологии, колледжа финансируемый властями штата Пенн микстуры, Hershey, cPa 17033, США.
Подавать стимулирует поджелудочный пищеварительный синтез энзима на поступательном уровне, и это подуманы, что посредничано инкретями и нейротрансмиттерами. Однако, BCAAs, определенно лейцин, стимулирует синтез протеина в нескольких тканей. Мы расследовали простимулировало ли BCAA поступательное машинное оборудование в murine панкреасе и были ли их влияния независимо инкретей. Крысы и мыши были administered (gavage i.g.) индивидуальными BCAA на
1.35 mg/g (весе тела) и ацинусы изолированные крысой поджелудочные были инкубированы с BCAA под по-разному условиями. Были проанализированы активация факторов начала перевода и синтез полного содержания белков. Gavage BCAA простимулировал фосфорилирование протеина 1 фактора 4E начала (eIF4E) binding (4E-BP1) и ribosomal киназы протеина S6 (S6K), при лейцин самыми эффективными. Лейцин также увеличил ассоциацию факторов eIF4E и eIF4G начала, но не повлиял на RABOTу фактора eIF2B обменом нуклеотида гуанина, ни синтез полного содержания белков. BCAA подействовало независимо инсулина сигнализируя на изолированные поджелудочные ацинусы от диабетических крыс. Способность лейцина повысить фосфорилирование 4E-BP1 и S6K также, как увеличивают агрегат комплекса eIF4F были unimpaired в CCK-недостаточных мышах. Окончательно, rapamycin (0.75 mg/kg) administered к крысам 2 h прежде чем gavage лейцина заблокировал фосфорилирование S6 и 4E-BP1 наведенных лейцином. Мы заключаем что лейцин может участвовать, как сигнал также, как субстрат, в активировать поступательное машинное оборудование в поджелудочных acinar клетках независимо гормональных влияний и что это действие через pathway mTOR.
------------------------------------------
они находятся в соответствии (как низко как).
как высоко как:
-----------------------------------------
Am j Physiol Endocrinol Metab. 2002 -го май; 282 (5): E1092-101. Вклад инсулина к поступательному управлению синтеза протеина в скелетной мышце лейцином.Энтони JC, Lang CH, Crozier SJ, Энтони TG, MacLean DA, SR Kimball, Jefferson LS.
Отдел клетчатой и молекулярной физиологии, коллежа университета штата Пенсильвании микстуры, Hershey, Пенсильвании 17033, США.
Увеличенный синтез протеина в скелетной мышце после заглатывания balanced еды в postabsorptive крысах передразнен устно администрацией лейцина. Для того чтобы определить вклад инсулина к реакции протеина синтетической к лейцину, ед-лишенные (18 h) мыжские крысы (приблизительно 200 g) внутривенно administered воспламенять-постоянн вливанию somatostatin (microg 60 + 3 microg.kg (- 1) .h (- 1)) или корабль начиная 1 h перед администрацией
лейцина (g 1.35 L-leucine/kg) или saline (управление). Убили крысы 15, 30, 45, 60, или 120 минут после администрации лейцина. Я сравнена с управлением, концентрация инсулина сыворотки была повышена между 15 и 45 минутами после того как администрация лейцина но после того как я возвращена к базальным значениям к 60 cMin Somatostatin поддерживала концентрацию инсулина на базальных уровнях в течении курса времени. Синтез протеина был увеличен между 30 и 60 минутами, и это влияние было прегражено somatostatin. Увеличенный агрегат комплекса mRNA крышк-связывая (составленного eukaryotic факторов eIF4E и eIF4G начала) и hyperphosphorylation протеина 1 eIF4E-binding (4E-BP1), 70-kDa ribosomal киназы протеина S6 (S6K1), и ribosomal протеина S6 (rp S6) наблюдался начиная с 15 минут и упорствовался на по крайней мере 60 cMin Somatostatin ослабил лейцин-наведенные изменения в фосфорилировании 4E-BP1 и S6K1 и вполне преградил изменение в фосфорилировании rp S6 но не имел никакое влияние на агрегате многоточия eIF4E eIF4G малом среднем. Обще, результаты предлагают что лейцин-наведенное повышение синтеза протеина и положения фосфорилирования 4E-BP1 и S6K1 облегчены переходным увеличением в инсулине сыворотки. In contrast, агрегат комплекса mRNA крышк-связывая происходит независимо увеличений в инсулине и, собой, недостаточн для того чтобы простимулировать тарифы синтеза протеина в скелетной мышце после администрации лейцина.
-----------------------------
как высоко как:
gr 1.35 x килограмм
----------------------------
-------------------------------------------
Carbs столба никак отход, cos
carbs производят подъем в инсулин, более большой чем лейцин, в лубом случае лейцин может работать через механизмы инсулина независимо.
мы больше изучений но сделанные на лейцине + carbs.
-------------------------------------------
Мочеизнурение. 2002 апрель; 51 (4): 928-36. Устно administered лейцин увеличивает синтез протеина в скелетной мышце диабетических крыс в отсутствии увеличений в фосфорилировании 4E-BP1 или S6K1.Энтони JC, Reiter AK, Энтони TG, Crozier SJ, Lang CH, MacLean DA, SR Kimball, Jefferson LS.
Отдел клетчатой и молекулярной физиологии, коллежа университета штата Пенсильвании микстуры, Hershey, Пенсильвании 17033, США.
В этом изучении, ед-лишенные (18 h) крысы управления и крысы с аллоксан-наведенным мочеизнурением были устно administered saline или лейцином amino acid, котор нужно определить регулирует ли он синтез протеина независимо изменения в концентрации инсулина сыворотки. Immediately after администрация лейцина, настояли диабетические крысы с инсулином (0.0, многоточие килограмм малого среднего многоточия pmol 4.0, или 20 минимальное (- 1) малое среднее (- 1)) для 1 h для того чтобы рассмотреть роль the hormone in the protein synthetic response to leucine. In control rats, leucine stimulated protein synthesis by 58% and increased phosphorylation of the translational repressor, eukaryotic initiation factor (eIF) 4E-binding protein (BP)-1, 4E-BP1, fivefold. Consequently, association of the mRNA cap-binding protein eukaryotic initiation factor (eIF)4E with 4E-BP1 was reduced to 50% of control values, and eIF4G*eIF4E complex assembly was increased 80%. Furthermore, leucine increased the phosphorylation of the 70-kDa ribosomal protein S6 (rp S6) and the ribosomal protein S6 kinase (S6K1). Diabetes attenuated protein synthesis compared with control rats. Nonetheless, in diabetic rats, leucine increased protein synthesis by 53% without concomitant changes in the phosphorylation of 4E-BP1 or S6K1. Skeletal muscle protein synthesis was stimulated in diabetic rats infused with insulin, but rates of synthesis remained less than values in nondiabetic controls that were administered leucine.
Phosphorylation of 4E-BP1 and S6K1 was increased in diabetic rats infused with insulin in a dose-dependent manner, and the response was enhanced by leucine.
The results suggest that leucine enhances protein synthesis in skeletal muscle through both insulin-dependent and -independent mechanisms. The insulin-dependent mechanism is associated with increased phosphorylation of 4E-BP1 and S6K1. In contrast, the insulin-independent effect on protein synthesis is mediated by an unknown mechanism.----------------------------------------
Protein synthesis requires two steps:
transcription and translation, then:
in the mTOR pathway, there are proteins that regulate the translational machinery, one is the translational repressor protein, 4E-BP1 (eukaryotic initiation factor 4E-binding protein). Binding of 4E-BP1 to eIF4E prevents the latter protein from engaging with other partners, such eIF4G, and therefore blocks mRNA translation initiation. 4E-BP1 undergoes phosphorylation at multiple sites, and phosphorylation at some of them disrupts its ability to bind eIF4E, leading to release of 4E-BP1 and allowing eIF4E to bind eIF4G.
Phosphorylation of 4E-BP1 at several sites is stimulated by
agents such as insulin, and, in many cell types, this effect requires
the presence in the cells' medium of amino acids,then it is deduced that we need 4E-BP1 phosphorylation to begin translation.
and respect transcription :
-----------------------------------------
Mol Cell Biol. 2006 Aug;26(16):6248-60.
Smad7 promotes and enhances skeletal muscle differentiation.Kollias HD, Perry RL, Miyake T, Aziz A, McDermott JC.
Department of Biology, 327 Farquharson, LSB, York University, 4700 Keele St., Toronto M3J 1P3 Ontario, Canada.
Transforming growth factor beta1 (TGF-beta1) and myostatin signaling, mediated by the same Smad downstream effectors, potently repress skeletal muscle cell differentiation. Smad7 inhibits these cytokine signaling pathways. The role of Smad7 during skeletal muscle cell differentiation was assessed. In these studies, we document that increased expression of Smad7 abrogates myostatin- but not TGF-beta1-mediated repression of myogenesis. Further, constitutive expression of exogenous Smad7 potently enhanced skeletal muscle differentiation and cellular hypertrophy. Conversely, targeting of endogenous Smad7 by small interfering RNA inhibited C2C12 muscle cell differentiation, indicating an essential role for Smad7 during myogenesis. Congruent with a role for Smad7 in myogenesis, we observed that the muscle regulatory factor (MyoD) binds to and transactivates the Smad7 proximal promoter region. Finally, we document that
Smad7 directly interacts with MyoD and enhances MyoD transcriptional activity. Thus, Smad7 cooperates with MyoD, creating a positive loop to induce Smad7 expression and to promote MyoD driven myogenesis. Taken together, these data implicate Smad7 as a fundamental regulator of differentiation in skeletal muscle cells.
.
